Étude qualitative et quantitative des interactions entre la ß-lactoglobuline et la pectine en système dilué

by Girard, Maude

La caractérisation des interactions protéines/polysaccharides a été réalisée à l’aide d’un système modèle ?-lactoglobuline (?-lg)/pectine. Les pH de formation des complexes solubles entre la ?-lg et la pectine faiblement ou hautement méthylée (pectine LM ou HM) mesurés par titrage potentiométrique sont de 6,1 et 5,5, respectivement. L’importance des interactions électrostatiques et la présence de liens hydrogène ont été démontrées par la dissociation des complexes en présence d’agents déstabilisants. La constante d’association, la stoechiométrie, la taille du site de liaison et la coopérativité des complexes ont été déterminés sous différentes conditions. Les paramètres d’interaction des peptides ?-lg 132-148, 76-83, 41-60 et 1-14 suggèrent l’implication de ces zones peptidiques dans les complexes ?-lg/pectine. L’initiation de l’interaction entre la ?-lg et la pectine se traduit par la formation de complexes solubles d’origine enthalpique. La neutralisation des complexes induit leur agrégation et leur insolubilisation. Des facteurs d’origines entropique et enthalpique sont favorables à cette agrégation. La séparation de phases observée lors de l’agrégation des complexes s’effectue selon un mécanisme de nucléation et croissance.