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Purificação e caracterização bioquímica de BthMP: uma nova metaloprotenaise do veneno de Botrops moojeni (Caiçaca)

by Rocha Gomes, Mário Sérgio

Abstract (Summary)
Neste trabalho uma nova metaloproteinase (BthMP) foi purificada doveneno da serpente Bothrops moojeni. A protease é homogênea em PAGE-SDSe nativa, apresentou uma única cadeia polipeptídica de 23,5 kDa, pI = 7,1 e Nterminalbloqueado. BthMP é provida de alta atividade proteolítica sobre acaseína, fibrina e fibrinogênio bovino; foi inibida por EDTA, EGTA e 1,10-fenantrolina e manteve sua atividade em pH de 7,0 a 9,0 e temperatura de 5 a40°C. Ensaios com íons metálicos mostraram que Ca++ é ativador, enquanto Zn++e Hg++ inibiram cerca de 50 e 80%, respectivamente. BthMP é desprovida deatividades coagulante, esterásica, fosfolipásica e fracamente hemorrágica quandocomparada ao veneno bruto. O edema induzido pela metaloprotease evidenciou oimportante papel da toxina na atividade inflamatória do veneno. BthMP tambémcausou incoagulabilidade sanguínea, e provocou alterações histológicas emmúsculo gastrocnêmio de camundongos induzindo hemorragia, necrose einfiltrado leucocitário. A massa molecular e os ensaios de inibição com EDTA e1,10-fenantrolina sugerem que a metaloproteinase BthMP pertence à classe P-Idas SVMPs.
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Bibliographical Information:

Advisor:Maria Inês Homsi Brandeburgo; Andreimar Martins Soares; Jeanne Claine de Albuquerque Modesto

School:Universidade Federal de Uberlândia

School Location:Brazil

Source Type:Master's Thesis

Keywords:Veneno Serpentes Cobra venenosa -

ISBN:

Date of Publication:12/05/2006

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