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Produção de açúcar invertido pelo uso de invertase imobilizada em resinas

by Santos Marquez, Líbia Diniz

Abstract (Summary)
O desenvolvimento do plano de trabalho proposto para esta dissertação refere-se à produção de açúcar invertido por invertase imobilizada em resinas trocadoras de íons. Os ensaios foram conduzidos em um microrreator de mistura com controle de temperatura e provido de agitação magnética. As concentrações de reagentes, de produtos, de invertase livre ou imobilizada e condições de pH e de temperatura seguiram planejamentos experimentais pré-estabelecidos, uma vez definida as variáveis do processo e seus níveis. Primeiramente realizou-se testes cinéticos com invertase livre a fim de determinar os parâmetros cinéticos, as melhores condições de atividade enzimática e estabilidade. A influência do pH e da temperatura foi analisada por meio de um Planejamento Composto Central (PCC) resultando em uma temperatura ótima igual a 47°C e pH 4,7. O intervalo de pH onde a enzima livre manteve-se estável está compreendido entre 5,5 a 7,5. A energia de ativação do processo de desativação térmica foi de 360 kJ/mol. A cinética de hidrólise de sacarose por invertase livre se ajustou ao modelo de inibição pelo substrato com a velocidade máxima de 0,0803 M/min, a constante cinética (Km) de 45,2 mM e a constante de inibição (Ki) de 1,06 M. Na seqüência foram testadas resinas para imobilização de invertase por adsorção visando obter o melhor suporte para o biocatalisador. A partir da definição da Duolite A-568 como sendo o melhor suporte realizaram-se testes cinéticos com a invertase imobilizada. O estudo da influência conjunta da temperatura, pH e concentração de invertase no meio de imobilização foi realizado por um PCC fixando um tempo de imobilização em 24 horas, obtendo como condições ótimas temperatura de 29°C, pH 5,0 e concentração de invertase 12,5 g/L. Nessas condições foram estudadas as influências da temperatura e do pH na atividade enzimática de invertase imobilizada por um PCC. A temperatura ótima foi 40°C e dentro da faixa de pH estudada, este apresentou pouca influência no resultado. A estabilidade em relação ao pH de invertase imobilizada ficou restrita ao intervalo 5,5 a 6,0, uma faixa menor se comparada à enzima livre. A energia de ativação do processo de desativação térmica do biocatalisador imobilizado foi 415 kJ/mol, maior do que o obtido pela enzima livre o que implica ser este mais sensível à variação de temperatura. Os parâmetros encontrados para o modelo de inibição pelo substrato foram Vm de 0,047 Msac/min.gcat, Km de 176 mM e Ki de 1,08 M.
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Bibliographical Information:

Advisor:Vicelma Luiz Cardoso; Maria Isabel Rodrigues; Miriam Maria de Resende; Eloizio Julio Ribeiro

School:Universidade Federal de Uberlândia

School Location:Brazil

Source Type:Master's Thesis

Keywords:Resina de troca iônica Imobilização Açúcar invertido Sacarose ENGENHARIA QUIMICA Processos químicos

ISBN:

Date of Publication:02/28/2007

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