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MIOTOXINA-II DE Bothrops moojeni, UM EXEMPLO DE VERSATILIDADE FUNCIONAL DE UMA PROTEÍNA DO VENENO DE SERPENTES.

by PIRES, MATHEUS GODOY

Abstract (Summary)
MjTX-II, uma fosfolipase A2 homóloga do veneno de Bothrops moojeni, foi purificada utilizando-se um único passo cromatográfico em coluna CM-Sepharose-FF 9 x 190 mm, liofilizada, caracterizada funcional e estruturalmente. A caracterização incluiu: (i) caracterização funcional (ações antitumoral, antimicrobiana e antiparasitária); (ii) efeitos de modificações estruturais por 4-bromofenacil brometo (BPB), brometo de cianogênio (CNBr), anidrido acético e fluoreto 2-nitrobenzenosulfonila (NSBF); (iii) caracterização enzimática: inibição por heparina de baixo peso molecular e EDTA; e (iv) caracterização molecular: sequenciamento de cDNA e predição de estrutura molecular. Os resultados demonstraram que a MjTX-II demonstrou atividade antimicrobiana por inibição de crescimento sobre Escherichia coli e Candida albicans, atividade antitumoral sobre tumor ascítico de Erlich (EAT), adenocarcinoma de mama humano (SK-BR-3), células T leucêmicas humanas (JURKAT) e efeitos antiparasitários sobre Schistosoma mansoni e Leishmania spp., o que faz da MjTX-II promissora para futuras aplicações terapêuticas, bem como outras fosfolipases A2 Lys-49 homólogas multifuncionais ou mesmo seus derivados peptídicos. Este trabalho fornece indícios úteis sobre os determinantes estruturais da ação das fosfolipases A2 Lys-49 homólogas e, em conjunto com estratégias complementares, dá suporte ao conceito de ?sítios bioativos? distintos do sítio catalítico nas fosfolipases A2 Lys-49 miotóxicas do veneno de serpentes.
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Bibliographical Information:

Advisor:Rodrigo Guerino Stabeli

School:Fundação Universidade Federal de Rondônia

School Location:Brazil

Source Type:Master's Thesis

Keywords:Veneno Serpentes BIOLOGIA GERAL

ISBN:

Date of Publication:12/01/2005

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